Technologia Żywności

Madzia:) · Wysłany: Czw 17:30, 29 Mar 2007 Temat postu: Mleczarstwo - cos o kazeinie

tylko tyle mam o kazeinie, wiecej mozna doczytac w Ziajce

<madzia n> Cool

Kazeina i kazeiniany

Kazeina kwasowa jest produktem otrzymanym w wyniku wytrącania kazeiny z mleka odtłuszczonego za pomocą kwasu mlekowego, solnego lub ukwaszoną serwatką. Następnie tak otrzymaną kazeinę odpowiedni się wypłukuje i suszy.

Kazeinian sodu jest produktem uzyskanym z kazeiny kwasowej metodą ekstruzji w wyniku neutralizacji wodorotlenkiem sodu względnie węglanem sodu bądź wodorowęglanem sodu. Kazeinian wapnia to produkt uzyskany również z kazeiny kwasowej metodą ekstruzji w wyniku neutralizacji wodorotlenkiem wapnia.

Kazeiniany stosuje się głównie jako dodatek w przemyśle mięsnym, piekarniczym, cukierniczym. Często stosuje się go przy produkcji makaronów i odżywek.

Kazeina kwasowa technicznie granulowana jest to kazeina poddana procesowi już nie ekstruzji, a egalizacji. Następnie przeprowadzany jest przemiał na poszczególne frakcje. Ten rodzaj kazeiny znalazł zastosowanie w przemyśle farmaceutycznym, chemicznym i przy produkcji wyrobów wodoodpornych.

Kazeina jest najważniejszym białkiem mleka. Kazeina jest białkiem najbardziej
przydatnym jako materiał budulcowy do syntezy hemoglobiny i białek osocza krwi. Po
spożyciu mleka kazeina tworzy w żołądku skrzep, który jest bardziej podatny na działanie
enzymów trawiennych niż, np. białka w produktach mięsnych. Jej zawartość w mleku
towarowym waha się najczęściej w granicach od 2,3 do 2,6%. Kazeina jest fosfoproteiną, tzn.
w składzie elementarnym oprócz węgla (53%), wodoru (7%), tlenu (22%), azotu (15,65%)
i siarki (85%) zawiera także fosfor (0,85%), który występuje tu w postaci reszt orto-
i pirofosforanowych, związanych estrowo jako monoestry lub dwuestry - w określonych
miejscach cząsteczek – głównie z seryną, a także treoniną

Kazeina nie jest białkiem jednorodnym. Stosując metody elektroforetyczne, w jej
składzie wyróżniono 20 frakcji różniących się zawartością fosforu, składem aminokwasów,
masą cząsteczkową, udziałem sacharydów i właściwościami. Do głównych frakcji kazeiny
należą:
- kazeina α (alfa),
- kazeina β (beta),
- kazeina γ (gama),
- α
- kazeina (alfa es; strąca się w obecności jonów wapnia),
- к-kazeina (kappa; nie strąca się w obecności jonów wapnia

W mleku kazeina występuje głównie w postaci sferycznych, silnie porowatych skupisk,
zwanych micelami. Micele kazeinowe charakteryzują się znacznymi rozmiarami (średnica od
25 do 300 nm), dlatego w fazie wodnej mleka tworzą roztwór koloidalny (zol). Zostają one
uformowane z podjednostek składających się z monomerów poszczególnych frakcji kazeiny
połączonych ze sobą za pomocą mostków utworzonych przez jony wapniowe, fosforanowe

We wszystkich modelach przyjmuje się, że wnętrze miceli stanowią monomery α β i inne
śladowe frakcje kazeinowe, zaś zewnętrzną powłokę – cząsteczki к-- lub też β-kazeiną, przy czym cząsteczki tych dwóch frakcji mają być zwrócone na
zewnątrz miceli (w kierunku frakcji к) tą częścią łańcucha polipeptydowego, która zawiera
w przewadze aminokwasy kwaśne. W strukturze micelarnej kazeiny szczególną rolę
przypisuje się glikoproteinie - к-kazeinie. Obecność tylko jednej grupy fosforanowej w jej
cząsteczce czyni ją rozpuszczalną w obecności jonów wapnia, a - sacharydowego fragmentu
złożonego z galaktozy, N-acetylo-galaktozaminy i kwasu N-acetyloneuraminowego
(sjalowego) zwanego makropeptydem, decyduje o silnych właściwościach hydrofilnych. Poza
tym łącząc się z cząsteczkami innych frakcji za pomocą wiązań jonowych i hydrofobowych
nie ulega wytrąceniu. W świeżym mleku (pH ok. 6,6) micele kazeinowe mają ujemny ładunek
elektryczny (przewaga zdysocjowanych grup kwasowych nad zasadowymi), co warunkuje
tworzenie się warstw hydratacyjnych otaczających micele (wiązanie cząsteczek wody).
Warstwy hydratacyjne o jednoimiennych ładunkach elektrycznych wzajemnie się odpychają,
stabilizując roztwór koloidalny kazeiny.
Micele kazeinowe cechują się wysoką stabilnością podczas ogrzewania świeżego mleka
– koagulację powoduje dopiero długotrwałe ogrzewanie w temp. ponad 100ºC. Proces
koagulacji kazeiny w mleku można wywołać także wieloma innymi czynnikami. W pierwszej
kolejności należy tu wymienić koagulację przez zakwaszenie do punktu izoelektrycznego
(ilość zdysocjowanych grup kwasowych i zasadowych w micelach kazeiny jest jednakowy),
który w naturalnym układzie mleka ma wartość pH 4,6 (w temp. 20ºC). Zakwaszenie mleka
może być osiągnięte w wyniku fermentacji mlekowej laktozy lub przez dodatek kwasu, np.
mlekowego, siarkowego, octowego

Mechanizm kwasowej koagulacji kazeiny można przedstawić w następujący sposób. Przy pH mleka ok. 6,65 ogólny ładunek elektryczny miceli kazeinowych jest ujemny. Otoczone są więc cząsteczkami wody przy czym bieguny dodatnie jej dipoli zwrócone są w kierunku miceli, a ujemne na zewnątrz. W ten sposób micele otoczone zostają warstwą hydratacyjną o jednoimiennym zewnętrznym ładunku elektrycznym i dlatego wzajemnie odpychają się, co stabilizuje roztwór koloidalny kazeiny, a warstwa hydratacyjna uniemożliwia także bezpośredni kontakt między micelami. Stopień hydratacji miceli zależny jest m.in. od wartości ich ładunku elektrycznego, Stopień jonizacji tych grup zmienia się przy zmianach wartości pH środowiska. Wszystkie białka wykazują najmniejszą rozpuszczalność w punkcie izoelektrycznym, w którym najbardziej uwydatnia się charakter jonu amfoterycznego, a więc występuje tu równowaga między liczbą ładunków dodatnich i ujemnych. Najłatwiej wtedy białka wytrącić z roztworu. W wypadku białek zawierających stosunkowo dużo aminokwasów zasadowych punkt izoelektryczny występuje powyżej pH 7. Dlatego to białko można wytrącić przez dodawanie do mleka kwasu octowego do momentu osiągnięcia punktu izoelektrycznego, to jest pH ok. 4,5. Kazeinę można wytrącić z mleka niedużą ilością (0,15-0,2%) CaCl2
w temp. 90ºC (w temp. pokojowej ta ilość CaCl2
jeszcze nie destabilizuje układu koloidalnego kazeiny), wysyceniem MgSO4 lub (NH4)2SO4(w temp. pokojowej), solami metali ciężkich.
Kazeina wykazuje podobne właściwości chemiczne jak inne białka, dlatego też daje podobne reakcje charakterystyczne na obecność wiązań peptydowych i pierścieni

Anulka

Wielkie dzięki. Napewno się przyda. Very Happy